[Campbell Biology P.131] Der Abschnitt 'MAKE CONNECTIONS' fordert uns auf, die chemischen Ei... | Practice Question

Der Abschnitt 'MAKE CONNECTIONS' fordert uns auf, die chemischen Eigenschaften von Valin und Glutaminsäure zu berücksichtigen. Angesichts der Tatsache, dass normale Glutaminsäure durch Valin in Sichelzell-Hämoglobin ersetzt wird und unter Beobachtung der Spalte 'Funktion' für Sichelzell-Hämoglobin, was ist der wahrscheinlichste chemische Grund für die Aggregation von Sichelzell-Hämoglobinproteinen zu Fasern?

  • A: Glutaminsäure ist hydrophob, und ihr Ersatz durch hydrophiles Valin verursacht die Proteinaggregation.
  • B: Valin ist eine größere Aminosäure als Glutaminsäure, was zu sterischer Hinderung und Aggregation führt.
  • C: Valin ist hydrophob, und sein Ersatz durch die hydrophile Glutaminsäure legt eine hydrophobe Stelle frei, was zu hydrophoben Wechselwirkungen und Aggregation führt.
  • D: Die Substitution führt zur Bildung neuer Disulfidbindungen, wodurch die Proteine verklumpen.

Explanation

Glutaminsäure ist eine hydrophile, negativ geladene Aminosäure. Valin hingegen ist eine hydrophobe Aminosäure. Wenn die hydrophile Glutaminsäure an der Oberfläche des Hämoglobinproteins durch hydrophobes Valin ersetzt wird, entsteht eine hydrophobe Stelle. Diese hydrophoben Stellen auf verschiedenen Hämoglobinmolekülen neigen dazu, miteinander zu wechselwirken, um Wasser zu vermeiden, was zur Aggregation des Hämoglobins zu langen Fasern führt, wie in der Spalte 'Funktion' für Sichelzell-Hämoglobin beschrieben.