[Campbell Biology P.131] La section 'MAKE CONNECTIONS' nous invite à considérer les caractér... | Practice Question

La section 'MAKE CONNECTIONS' nous invite à considérer les caractéristiques chimiques de la valine et de l'acide glutamique. Étant donné que l'acide glutamique normal est remplacé par la valine dans l'hémoglobine falciforme, et en observant la colonne 'Fonction' pour l'hémoglobine falciforme, quelle est la raison chimique la plus probable de l'agrégation des protéines d'hémoglobine falciforme en fibres ?

  • A: L'acide glutamique est hydrophobe, et son remplacement par la valine hydrophile provoque l'agrégation des protéines.
  • B: La valine est un acide aminé plus grand que l'acide glutamique, ce qui entraîne un encombrement stérique et une agrégation.
  • C: La valine est hydrophobe, et sa substitution à l'acide glutamique hydrophile expose un patch hydrophobe, entraînant des interactions hydrophobes et une agrégation.
  • D: La substitution entraîne la formation de nouvelles liaisons disulfures, provoquant l'agglutination des protéines.

Explanation

L'acide glutamique est un acide aminé hydrophile, chargé négativement. La valine, en revanche, est un acide aminé hydrophobe. Lorsque l'acide glutamique hydrophile est remplacé par la valine hydrophobe à la surface de la protéine d'hémoglobine, cela crée un patch hydrophobe. Ces patchs hydrophobes sur différentes molécules d'hémoglobine ont tendance à interagir entre eux pour éviter l'eau, entraînant l'agrégation de l'hémoglobine en longues fibres, comme décrit dans la colonne 'Fonction' pour l'hémoglobine falciforme.