[Campbell Biology P.130] Hydrophobe Wechselwirkungen sind entscheidend für die Faltung eines... | Practice Question
Hydrophobe Wechselwirkungen sind entscheidend für die Faltung eines Polypeptids zu seiner funktionellen Tertiärstruktur, insbesondere in einer wässrigen Zellumgebung. Warum werden diese Wechselwirkungen im Text als „etwas irreführend“ beschrieben und was ist ihre zugrunde liegende Ursache?
A: Sie sind irreführend, weil sie keine echten „Anziehungen“ sind, sondern aus dem Ausschluss unpolarer Substanzen durch Wasser resultieren, was diese zwingt, sich zusammenzuschließen. Ihre zugrunde liegende Ursache ist die Tendenz von Wassermolekülen, die Wasserstoffbrückenbindungen untereinander zu maximieren.
B: Sie sind irreführend, weil sie entgegen ihrem Namen tatsächlich starke kovalente Bindungen zwischen hydrophoben Seitenketten sind. Ihre zugrunde liegende Ursache ist die gemeinsame Nutzung von Elektronen zwischen Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen.
C: Sie sind irreführend, weil sie ausschließlich in nicht-wässrigen Umgebungen auftreten. Ihre zugrunde liegende Ursache ist die Abstoßung zwischen polaren und unpolaren Molekülen.
D: Sie sind irreführend, weil sie die schwächste Art von Wechselwirkung sind, was sie für die Proteinstabilität unbedeutend macht. Ihre zugrunde liegende Ursache ist zufällige molekulare Kollisionen.
Explanation
Der Text erklärt, dass hydrophobe Wechselwirkungen „etwas irreführend“ benannt sind, da es sich nicht um echte Anziehungen zwischen unpolaren Molekülen handelt. Stattdessen resultieren sie aus dem Ausschluss unpolarer Substanzen durch Wassermoleküle, die es vorziehen, miteinander in Wechselwirkung zu treten wodurch Wasserstoffbrückenbindungen maximiert werden . Dieser Ausschluss zwingt die unpolaren Gruppen zusammen und bildet Cluster im Kern des Proteins, fernab von Wasser.