[Campbell Biology P.209] Quelle est la différence fondamentale entre l'effet d'un activateur... | Practice Question
Quelle est la différence fondamentale entre l'effet d'un activateur allostérique et celui d'un inhibiteur allostérique sur l'activité enzymatique ?
A: Les activateurs se lient au site actif, les inhibiteurs se lient ailleurs.
B: Les activateurs stabilisent la conformation active de l'enzyme, tandis que les inhibiteurs stabilisent la conformation inactive de l'enzyme.
C: Les inhibiteurs augmentent l'affinité pour le substrat, les activateurs la diminuent.
D: Les activateurs sont toujours des protéines, les inhibiteurs sont toujours de petites molécules.
Explanation
Le texte indique que 'La liaison d'un activateur à un site régulateur stabilise la forme qui possède des sites actifs fonctionnels, tandis que la liaison d'un inhibiteur stabilise la forme inactive de l'enzyme.'